Die Aktivierungsenergiebarriere wird auch als Schwellenenergiebarriere bezeichnet. Dieser Begriff wurde 1889 von S. Arrhenius eingeführt. Aus biochemischer Sicht kann sie als die minimale Energiemenge definiert werden, die erforderlich ist, um eine chemische Reaktion in Gang zu setzen, mit anderen Worten, die Energie, die überwunden werden muss, damit die Reaktion stattfindet. Eine chemische Reaktion, z. B. A→P, läuft ab, weil ein bestimmter Anteil der “A”-Moleküle zu jedem Zeitpunkt über eine größere Energiemenge verfügt als der Rest der Moleküle, und diese Energie reicht aus, um den Stoff in seinen aktiven Zustand übergehen zu lassen. Ein solcher Zustand bietet die Möglichkeit, eine neue chemische Bindung zu brechen oder zu bilden, was zur Synthese des Produkts “P” führt. Die Aktivierungsenergie kann in Kilojoule oder Kalorien ausgedrückt werden und stellt die Energie dar, die erforderlich ist, damit alle Moleküle eines Mols der Substanz unter den Bedingungen einer bestimmten Temperatur und eines bestimmten pH-Werts in ihren aktiven Zustand übergehen. Bei jeder chemischen Reaktion gibt es einen Übergangszustand, der durch ein hohes Maß an verfügbarer Energie gekennzeichnet ist und als ein Zustand interagierender Moleküle beschrieben werden kann, der der Spitze der Aktivierungsbarriere entspricht. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist proportional zur Konzentration der Moleküle, die sich im Übergangszustand befinden. Mit steigender Temperatur nimmt die Energie der thermischen Molekülbewegung zu. Infolgedessen steigt auch die Anzahl der Moleküle, die den Übergangszustand erreichen können. Bei vielen Reaktionen verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit, wenn die Temperatur um 100 °C erhöht wird. Enzyme können auch die Schwellenenergiebarriere senken, indem sie den Grundzustand der Substanz destabilisieren oder den Übergangszustand stabilisieren. Die Destabilisierung kann durch das Enzym erfolgen, das mit der Substanz interagiert und sie durch elektrostatische Wechselwirkungen, geometrische Wechselwirkungen oder Desolvatisierung destabilisiert. Katalysatoren beschleunigen chemische Reaktionen und senken die verfügbare Aktivierungsenergie. Die Bindung von Reaktanten mit Katalysatoren führt zu einem neuen Übergangszustand, der durch eine geringere verfügbare Energie beschrieben wird, als der Übergangszustand einer nicht katalysierten Reaktion. Die Bildung von Reaktionsprodukten geht mit der Wiederherstellung von freien Katalysatoren einher.
Die oben genannten Grundlagen der chemischen Reaktionskinetik gelten auch für enzymatische Reaktionen. Diese Reaktionen weisen jedoch einen besonderen Unterschied auf, der bei nicht-enzymatischen Reaktionen nicht üblich ist. Dieser Unterschied ist als Substratsättigung bekannt. Bei niedriger Substratkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zur Substratkonzentration. Mit zunehmender Substratkonzentration wird die Reaktionsgeschwindigkeit jedoch immer langsamer, und das Gleichgewicht ist gestört. Bei einer weiteren Erhöhung der Substratkonzentration wird die Reaktionsgeschwindigkeit konstant und ist nicht mehr von der Substratkonzentration abhängig. Zu diesem Zeitpunkt ist das Enzym durch das Substrat gesättigt, und die Enzymkonzentration wird zum begrenzenden Faktor für die Reaktion. Obwohl der Sättigungseffekt bei allen Enzymen auftritt, können bestimmte Substratkonzentrationen, bei denen die Sättigung eintreten kann, bei verschiedenen Enzymen erheblich variieren.
Manchmal kann die Reaktionsgeschwindigkeit mit steigender Temperatur sinken. In diesem Fall ergibt sich ein negativer Wert der Aktivierungsenergie Ea. Bei solchen Reaktionen gibt es in der Regel keine Barriere, und der Ablauf der Reaktion hängt davon ab, dass die Moleküle in einem Potentialtopf eingefangen werden. Steigt die Temperatur, sinkt die Wahrscheinlichkeit, dass sich die kollidierenden Moleküle gegenseitig einfangen. Dieser Sachverhalt kann nicht direkt als Höhe der potenziellen Energiebarriere interpretiert werden.
Die Aktivierungsenergie kann als die Höhe einer potenziellen Barriere beschrieben werden, die zwei Minima der potenziellen Energie des Reaktanten und des Reaktionsprodukts voneinander trennt. Damit die Reaktion mit einer bestimmten Geschwindigkeit abläuft, muss es eine ausreichende Anzahl von Molekülen geben, deren Energie gleich oder höher als die Aktivierungsenergie ist.
Referenzen
Campbell, Neil, und Reece Jane. Biologie. Benjamin Cummings: 7. Auflage, 2004.